Etudes Non Stop Estudio sin parar
Related Articles
Cherchez-vous à appliquer vos compétences en biologie structurale et imagerie pour acquérir une nouvelle compréhension moléculaire de la biogenèse de la membrane externe des bactéries à Gram négatif et aider à développer de nouvelles voies pour lutter contre les infections bactériennes?
Nous recherchons un chercheur postdoctoral exceptionnel pour se joindre à notre équipe interdisciplinaire bien établie qui étudie comment les protéines de la membrane externe sont pliées par le complexe de machines d’assemblage (BAM) b-barrel de bactéries à Gram négatif. Le BAM est une protéine membranaire intégrale qui est requise pour le repliement et l’insertion des protéines de la membrane externe (OMP) et est donc essentielle pour la viabilité cellulaire. Malgré cette importance centrale, comment BAM plie et insère la multitude de séquences OMP différentes qui composent l’OM, et comment cela peut se produire efficacement dans l’OM surpeuplé en l’absence d’une source d’énergie évidente comme l’ATP ou un gradient de protons, Reste incertain.
Ce poste utilisera principalement la biologie structurale, en particulier cryoEM et cryoET. Le programme comprendra également l’utilisation de la biologie moléculaire, des tests de pliage OMP, de la fluorescence, du FRET, de la réticulation MS et d’autres méthodes biochimiques / biophysiques, il y a donc des opportunités de perfectionner un large éventail de compétences. Nous visons à:
(1) Déterminer la structure du BAM et les complexes qu’il fabrique dans les détergents, les nanodisques et autres systèmes mimétiques membranaires à l’aide de cryoEM.
(2) Déterminer les structures du BAM et les complexes qu’il produit dans les protéoliposomes, les vésicules de membrane externe (OMV) et les membranes externes natives, en utilisant cryoET et / ou un sous-tomogramme de moyenne.
(3) Aider à la conception et à la mise en œuvre de nouveaux tests permettant de surveiller le pliage de plusieurs OMP de différentes tailles, en utilisant des méthodes d’enzymologie, de fluorescence et de FRET, selon le cas.
(4) Étudier le mécanisme d’action du BAM en utilisant la biophysique / biochimie
L’exécution réussie de cette subvention de programme financée par le MRC se traduira ainsi par une nouvelle compréhension moléculaire de ce complexe fascinant qui est vital pour la vie bactérienne.
Vous serez basé dans les laboratoires du professeur Neil Ranson et du professeur Sheena Radford , et travaillerez en étroite collaboration avec d’autres membres de l’équipe OMP (financés par BBSRC et MRC) qui travaillent sur la structure et la fonction BAM, le pliage OMP, et la structure et la fonction de chaperons périplasmiques. Vous détiendrez un doctorat (ou serez sur le point de terminer) en biologie structurale, biochimie, imagerie ou dans une discipline connexe. Vous aurez également une expérience considérable dans l’utilisation de la microscopie / tomographie cryoélectronique pour déterminer les structures 3D des complexes protéiques.
Pour explorer davantage le message ou pour toute question que vous pourriez avoir, veuillez contacter:
Professeur Neil A Ranson , professeur de biologie moléculaire structurale
Tél: +44 (0) 113 343 7065, Email: naranson@leeds.ac.uk
ou
Professeur Sheena Radford , professeur Astbury de biophysique
Tél: +44 (0) 113 343 3170, Email: seradford@leeds.ac.uk
Emplacement: Leeds – Campus principal
Faculté / Service: Faculté des sciences biologiques
École / Institut: École de biologie moléculaire et cellulaire / Centre Astbury de biologie moléculaire structurale
Catégorie: Recherche
Grade: Grade 7
Salaire: 33 797 £ à 40 322 £ par an En raison des limites de financement, il est peu probable qu’un rendez-vous soit fixé au-dessus de 35 845 £
Temps de travail: 37,5 heures par semaine
Type de poste: Temps plein
Type de contrat: durée déterminée (jusqu’au 31 octobre 2022)
Date de sortie: mardi 03 mars 2020
Date de clôture: jeudi 02 avril 2020
Référence: FBSAS1030
Téléchargements: Candidate Brief Informations complémentaires
